Tripsina

tripsina

Estructura tridimensional de la tripsina
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos PRSS1 (HGNC: 9475) TRY1
Identificadores
externos
Número EC 3.4.21.4
Locus Cr. 7 q32fryfgjh-qter
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5644
UniProt
b P0747766ytgujv b n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_002769 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.[1]

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego se activa en el duodeno gracias a la enteropeptidasa, que la convierte en tripsina (enzima activa) mediante un corte proteolítico.[cita requerida]

La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el mecanismo de la digestión.[2]

  1. Olsen, Jesper V.; Ong, Shao-En; Mann, Matthias (2004-06). «Trypsin Cleaves Exclusively C-terminal to Arginine and Lysine Residues». Molecular & Cellular Proteomics (en inglés) 3 (6): 608-614. doi:10.1074/mcp.T400003-MCP200. Consultado el 6 de septiembre de 2021. 
  2. Kühne, Wilhelm (1877). «Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente» [On the behavior of various organized and so-called unformed ferments (Sobre el funcionamiento de varios fermentos organizados, considerados aún no formados)]. Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. Neue Folge [nueva serie] (en alemán) (Heidelberg) 1: 194-198. 

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